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1. 蛋白質(zhì)變性后為什么容易凝聚沉降？

1、蛋白質(zhì)變性后為什么容易凝聚沉降？

蛋白質(zhì)變性后，其原本的三級(jí)結(jié)構(gòu)被破壞，導(dǎo)致蛋白質(zhì)失去了原有的生物活性和功能，同時(shí)暴露出極性基團(tuán)和疏水基團(tuán)，這些基團(tuán)來(lái)自蛋白質(zhì)的氨基酸殘基。

這些極性基團(tuán)和疏水基團(tuán)之間產(chǎn)生的吸引力會(huì)使得蛋白質(zhì)簇集成團(tuán)，形成凝聚物并相對(duì)于水相沉降。

當(dāng)變性后的蛋白質(zhì)在高溫、高鹽度、酸、堿等條件下進(jìn)一步加重或復(fù)雜化況，可能會(huì)加速凝聚沉降的速度。因此，蛋白質(zhì)變性后容易凝聚沉降。

蛋白質(zhì)變性后會(huì)失去原有的構(gòu)象，從而出現(xiàn)聚集現(xiàn)象，形成大分子團(tuán)塊，隨后沉降。

這是因?yàn)榈鞍踪|(zhì)的構(gòu)象狀態(tài)對(duì)于蛋白質(zhì)的溶解性和穩(wěn)定性具有重要作用，當(dāng)其失去原有的構(gòu)象狀態(tài)時(shí)，帶有親水性的氨基酸側(cè)鏈暴露于外部水相中，從而導(dǎo)致不同蛋白質(zhì)分子之間親水性的相互作用，進(jìn)而產(chǎn)生聚集現(xiàn)象。

聚集后的蛋白質(zhì)大分子團(tuán)塊在受到離心等作用后，便會(huì)沉降形成沉淀。

蛋白質(zhì)變性后，其原有的三維空間構(gòu)象被破壞，導(dǎo)致蛋白質(zhì)鏈上的非共價(jià)鍵（如氫鍵、離子鍵和范德華力等）失去穩(wěn)定作用力，而分子間的靜電排斥和范德華力作用仍然存在，從而導(dǎo)致蛋白質(zhì)鏈間的相互交錯(cuò)和纏結(jié)。

這種交錯(cuò)和纏結(jié)的蛋白質(zhì)，在水中形成大片沉淀，稱(chēng)為凝膠。因此，蛋白質(zhì)的變性極大地影響了其物理和化學(xué)特性，促進(jìn)蛋白質(zhì)凝聚沉降。

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